NOTIZIE – Provate a immaginare come vi sentireste ad andarvene in giro portando in braccio una cassa piena di tritolo. Così (se avesse modo di provare delle emozioni) si deve sentire lo Streptococcus pyogenes, un batterio che causa una serie di malattie comuni (a volte lievi, a volte gravi fino alla morte). Il batterio in questione (ma non è l’unico) contiene all’interno della parete cellulare una riserva di tossina (chiamata Streptococcus pyogenes beta-NAD+ glicodrolase – SPN) che normalmente usa per neutralizzare le cellule nemiche (vedi gli anticorpi del sistema immunitario dell’organismo infetto). Questa tossina però, senza un’antitossina – anch’essa contenuta all’interno del corpo cellulare del batterio, che inattiva il “veleno” legandosi ad esso – potrebbe essergli a fatale.
Craig Smith della scuola di medicina della Washington University sta cercando di capire come fare a neutralizzare l’antitossina in modo che il batterio finisca per neutralizzare se stesso. Una volta compreso il modo di fare questo infatti si potrebbe creare un nuovo tipo di antibiotico per il quale il batterio avrebbe difficoltà a sviluppare resistenza.
La ricerca pubblicata sulla rivista Structure, ha messo in evidenza che la molecola di antitossina cambia forma quando non è legata a quella di tossina. Secondo Smith questa è la chiave per comprendere come fare in modo di disattivare la tossina provocando la morte del batterio.
Secondo Smith il tallone di Achille del batterio è proprio nella forma dell’antitossina (e della tossina). Ora che ne è stata determinata la struttura, spiega Smith, i ricercatori potranno testare nuovi farmaci in grado di forzare l’antitossina a rimanere slegata, in modo che possa attaccare lo stesso batterio.
