CRONACA – 83 anni la sua cristallizzazione è valsa un Nobel. Oggi la struttura dell’ureasi della leguminosa Canavalia ensiforme viene finalmente svelata.
Dopo 83 anni, la struttura dell’ureasi della Canavalia ensiforme è stata determinata, a partire dai dati raccolti al sincrotrone di Trieste. Il lavoro, è stato pubblicato pochi giorni fa dal Journal of Molecular Biology ed è stato condotto dall’equipe di Karthe Ponnuraj dell’Università indiana di Madras, che ha utilizzato la luce di Elettra per risolvere il secolare quesito.
Le ureasi sono una famiglia di metallo-enzimi sintetizzati da piante, da alcuni batteri e da funghi. Catalizzano l’idrolisi dell’urea ricca di azoto e presente nei terreni, ovvero la sua trasformazione, in presenza d’acqua, in ammoniaca e anidride carbonica. Questo al fine di acquisire una fonte di azoto fondamentale per la crescita. Nelle leguminose, in particolare, l’ureasi è fortemente concentrata nei semi e sembra avere un ruolo importante nella loro germinazione. Ha, inoltre, forti proprietà insetticide (indipendenti comunque dalla sua attività enzimatica).
L’ureasi della Canavalia ensiforme, una leguminosa simile al fagiolo comune che cresce in Sud America, ha una storia molto lunga: si tratta – infatti – del primo enzima mai cristallizzato nella storia. A farlo, nel 1926, fu James B. Sumner che, esattamente vent’anni dopo, nel 1946, vinse il Premio Nobel per la Chimica. Grazie a questo lavoro, infatti, Sumner aveva dimostrato sia la natura proteica degli enzimi, sia la possibilità di cristallizzare le proteine: una requisito fondamentale con cui i biochimici si misurano oggi quotidianamente e che è alla base degli studi strutturali e funzionali delle macromolecole biologiche.
I cristalli di ureasi della Canavalia, una volta ottenuti attraverso un protocollo messo a punto dai ricercatori indiani, sono stati analizzati ad Elettra grazie alla tecnica di diffrazione di raggi X: una sorta di radiografia del campione, le cui immagini sono impressionate da un rivelatore. Da una complessa analisi dei dati immagazzinati, i ricercatori hanno finalmente risolto la struttura dell’enzima.
“Con questo lavoro – commenta Karthe Ponnuraj – se da una parte abbiamo completato il lungo viaggio del primo enzima mai cristallizzato, dall’altra parte abbiamo fatto luce sui sistemi di difesa delle piante, anallizzando i determinanti strutturali delle proprietà insetticide dell’ureasi. Sono informazioni che potrebbero in futuro costituire la base per il miglioramento di alcune specie di vegetali, intervenendo sulla loro capacità di resistenza agli insetti”.
Crediti immagine: Lígia Prado, Wikimedia Commons
